L’actina è una proteina filamentosa (si parla appunto di F-actina) di 1 µm di lunghezza capace di legarsi alla miosina dei miofilamenti spessi. È costituita da due catene avvolte l’un l’altra a formare una struttura ad elica destrorsa con un passo di circa 36 nm. Ogni catena è composta di monomeri globulari di G-actina aventi diametro di 5,5 nm (G sta per “globulare”). L’elica va incontro a mezzo giro ogni 7 monomeri di G-actina. Le molecole di G-actina non sono simmetriche; ciascuna si comporta come se avesse un “fronte” rivolto verso la parte centrale del sarcomero ed un “retro” orientato nella direzione opposta. Poiché le molecole di G-actina sono associate…

Le miofibrille sono visibili al microscopio ottico come esili filamenti fittamente stipati tra loro che riempiono quasi tutto il citoplasma. Al microscopio elettronico le miofibrille risultano costituite a loro volta da filamenti più esili, denominati miofilamenti, raccolti in fascio. I miofilamenti sono di due tipi: spessi e sottili. I miofilamenti spessi sono costituiti da una proteina fibrosa, detta miosina, e da alcune proteine accessorie (proteine M e proteine C) I miofilamenti sottili sono costituiti principalmente da actina, nonché da tropomiosina e troponina. La miosina e l’actina sono i due costituenti principali delle miofibrille ed interagiscono tra loro in presenza di ATP per formare il complesso actomiosina: l’interazione di queste due…

Come per la fibra striata, i miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio sono costituiti principalmente dalla proteina actina che, in questo caso, è preponderante rispetto alle altre proteine delle fibre muscolari lisce avendo un contenuto quasi doppio rispetto a quello presente nella fibra muscolare striata. L’actina del muscolo liscio presenta sequenze aminoacidiche diverse dall’actina del muscolo scheletrico e agisce con la miosina solo se le catene leggere sono fosforilate. I miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio, oltre l’actina, contengono altre due proteine assenti nel muscolo striato: Il caldesmone inibisce l’attività dell’ATPasi actomiosinica potendosi legare allo stesso sito attivo dell’actina che interagisce con la testa della miosina. Il complesso calcio/calmodulina/caldesmone rimuove…

Il carattere distintivo più manifesto delle fibre muscolari striate cardiache, rispetto a quelle scheletriche, è di non essere sincizi polinucleati ma elementi cellulari distinti, contigui tra loro alle estremità per mezzo di particolari dispositivi di connessione detti dischi intercalari che al microscopio appaiono come strie trasver­sali fortemente rinfrangenti e intensamente co­lorabili. Le fibre muscolari cardiache hanno l’aspetto di corti cilindri che si biforcano alle estremità e si connettono fra loro formando una rete tridimensionale. Il nucleo di ogni fibra, rotondeggiante, è posto centralmente.

Come l’actina, la tropomiosina è una proteina filamentosa; è lunga 38,5 nm. Ciascuna molecola di tropomiosina si estende su una lunghezza di 7 monomeri di G-actina lungo gli spazi della molecola di F-actina, per una lunghezza che corrisponde a mezzo giro del filamento di actina. Nel muscolo scheletrico la tropomiosina è composta da due subunità, alfa e beta, che sono presenti in rapporti diversi nei diversi tipi di muscolo.

I miofilamenti spessi occupano l’intera banda A determinandone la lunghezza; sono paralleli tra loro e distano 45 nm l’uno dall’altro. Sono più grossi nella parte centrale, dove appaiono muniti di ponti trasversali che nel loro insieme costituiscono la linea scura M. I filamenti spessi misurano 15 nm di spessore e 1,5 µm di lunghezza.