Actina
L’actina è una proteina filamentosa (si parla appunto di F-actina) di 1 µm di lunghezza capace di legarsi alla miosina dei miofilamenti spessi. È costituita da due catene avvolte l’un l’altra a formare una struttura ad elica destrorsa con un passo di circa 36 nm. Ogni catena è composta di monomeri globulari di G-actina aventi diametro di 5,5 nm (G sta per “globulare”). L’elica va incontro a mezzo giro ogni 7 monomeri di G-actina. Le molecole di G-actina non sono simmetriche; ciascuna si comporta come se avesse un “fronte” rivolto verso la parte centrale del sarcomero ed un “retro” orientato nella direzione opposta. Poiché le molecole di G-actina sono associate…
Miofibrille
Le miofibrille sono visibili al microscopio ottico come esili filamenti fittamente stipati tra loro che riempiono quasi tutto il citoplasma. Al microscopio elettronico le miofibrille risultano costituite a loro volta da filamenti più esili, denominati miofilamenti, raccolti in fascio. I miofilamenti sono di due tipi: spessi e sottili. I miofilamenti spessi sono costituiti da una proteina fibrosa, detta miosina, e da alcune proteine accessorie (proteine M e proteine C) I miofilamenti sottili sono costituiti principalmente da actina, nonché da tropomiosina e troponina. La miosina e l’actina sono i due costituenti principali delle miofibrille ed interagiscono tra loro in presenza di ATP per formare il complesso actomiosina: l’interazione di queste due…
Miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio
Come per la fibra striata, i miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio sono costituiti principalmente dalla proteina actina che, in questo caso, è preponderante rispetto alle altre proteine delle fibre muscolari lisce avendo un contenuto quasi doppio rispetto a quello presente nella fibra muscolare striata. L’actina del muscolo liscio presenta sequenze aminoacidiche diverse dall’actina del muscolo scheletrico e agisce con la miosina solo se le catene leggere sono fosforilate. I miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio, oltre l’actina, contengono altre due proteine assenti nel muscolo striato: Il caldesmone inibisce l’attività dell’ATPasi actomiosinica potendosi legare allo stesso sito attivo dell’actina che interagisce con la testa della miosina. Il complesso calcio/calmodulina/caldesmone rimuove…
Fibra muscolare striata cardiaca
Il carattere distintivo più manifesto delle fibre muscolari striate cardiache, rispetto a quelle scheletriche, è di non essere sincizi polinucleati ma elementi cellulari distinti, contigui tra loro alle estremità per mezzo di particolari dispositivi di connessione detti dischi intercalari che al microscopio appaiono come strie trasversali fortemente rinfrangenti e intensamente colorabili. Le fibre muscolari cardiache hanno l’aspetto di corti cilindri che si biforcano alle estremità e si connettono fra loro formando una rete tridimensionale. Il nucleo di ogni fibra, rotondeggiante, è posto centralmente.
Tropomiosina
Come l’actina, la tropomiosina è una proteina filamentosa; è lunga 38,5 nm. Ciascuna molecola di tropomiosina si estende su una lunghezza di 7 monomeri di G-actina lungo gli spazi della molecola di F-actina, per una lunghezza che corrisponde a mezzo giro del filamento di actina. Nel muscolo scheletrico la tropomiosina è composta da due subunità, alfa e beta, che sono presenti in rapporti diversi nei diversi tipi di muscolo.
Miofilamenti spessi del tessuto muscolare striato
I miofilamenti spessi occupano l’intera banda A determinandone la lunghezza; sono paralleli tra loro e distano 45 nm l’uno dall’altro. Sono più grossi nella parte centrale, dove appaiono muniti di ponti trasversali che nel loro insieme costituiscono la linea scura M. I filamenti spessi misurano 15 nm di spessore e 1,5 µm di lunghezza.